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南开大学药物化学生物学国家重点实验室龚德顺研究员2021年5月招聘博士后

信息来源:未知 | 作者:admin | 时间:2021-05-28 10:18

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导师信息:

龚德顺,南开大学药物化学生物学国家重点实验室特聘研究员,博士生导师。2013年博士毕业于中国科学技术大学,师从施蕴渝教授。2013-2019清华大学博士后,师从施一公教授和颜宁教授。2019-2020西湖大学助理研究员。2021年入职南开大学组建独立课题组。

龚德顺在博士后期间主要研究钙离子通道蛋白和钙离子转运蛋白的结构与工作机制,其科研成果以第一作者兼共同通讯作者发表于Nature、PNAS、NatureCommunications、TrendsinBiochemicalSciences等国际学术期刊上。

课题组研究方向

利用结构生物学研究手段,结合生物化学与细胞生物学等方法,研究参与重要生命进程中关键膜蛋白的结构与工作机制,尤其是与人类疾病相关的膜蛋白。

一、博士后

招聘要求:

1.热爱科研工作,具有良好的学术道德,勤奋,责任心强。

2.以第一作者或共同第一作者发表过学术论文。

3.具有较好的英语沟通和读写能力。

4.需满足以下条件之一:

(1)有生物化学或分子生物学背景。

(2)有结构生物学背景。

(3)有冷冻电镜工作背景。

薪酬待遇

1.博士后经学院考评后,按照国家、天津市和学校的有关规定发放薪酬,薪酬水平不低于20万元/年(税前)。

2.推荐申请“博新计划”,入选后可获得国家给予两年63万元的资助,其中40万元为日常经费,20万元为科学基金,3万元为国际交流经费。

3.可参加工会,享受体检、子女入学入托等福利。

申请方式:

申请者请将申请相关材料发送至gongds@nankai.edu.cn,邮件标题中请标明“申请博士后+姓名+博士后招聘网”。来函资料会严格保密。

代表工作:

#第一作者;*通讯作者

1. De-Shun Gong*, Nieng Yan*, Hannah-A Ledford*. Structural Basis for the Modulation of Ryanodine Receptors. Trends Biochem. Sci. 2020, Online ahead of print.

2. Xi-Min Chi#, De-Shun Gong#*, Kang Ren, Ge-Wei Zhou, Gao-Xing-Yu Huang, Jian-Lin Lei, Qiang Zhou, Nieng Yan*. Molecular Basis for Allosteric Regulation of the Type 2 Ryanodine Receptor Channel Gating by Key Modulators. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.2019,116, 25575-25582.

3. De-Shun Gong#*, Xi-Min Chi#, Jin-Hong Wei#, Ge-Wei Zhou, Gao-Xing-Yu Huang, Lin Zhang, Rui-Wu Wang, Jian-Lin Lei, Wayne-S-R Chen*, Nieng Yan*. Modulation of Cardiac Ryanodine Receptor 2 by Calmodulin. Nature2019,572, 347-351.

4. De-Shun Gong#*, Xi-Min Chi#, Kang Ren#,Gao-Xing-Yu Huang, Ge-Wei Zhou, Nieng Yan, Jian-Lin Lei, Qiang, Zhou*. Structure of the Human Plasma Membrane Ca2+-ATPase 1 in Complex with its Obligatory Subunit Neuroplastin.Nat. Commun.2019,9, 3623.

5. De-Shun Gong, Fan Yang, Fu-Dong Li, Dan-Dan Qian, Min-Hao Wu, Zhen-Hua Shao, Mian Wu, Ji-Hui Wu*, Yun-Yu Shi*. Crystal Structure and Functional Characterization of the Human RBM25 PWI Domain and its Flanking Basic Region. Biochem. J. 2013,450, 85-94.

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原文出处:

https://sklmcb.nankai.edu.cn/2021/0413/c13033a351332/page.htm

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