【简介】博士后招聘网整理分享“合肥研究院在血红素引起的蛋白质聚合研究中取得进展”，浏览查询更多博士后招聘计划请访问博士后招聘网。

血红素分子是需氧生物体内普遍存在的多种蛋白质的辅基，如肌球蛋白、血红蛋白、细胞色素c、过氧化氢酶、过氧化物酶等。在一些病理条件下，生物体内发生严重溶血现象，从而导致自由血红素浓度急剧增加。由于血红素分子中Fe原子的氧化-还原能力，自由血红素可引起体内活性氧基团（ROS）的生成，并导致脂、DNA、蛋白质等多种生物分子及多种组织、器官的氧化损伤。

蛋白质双酪氨酸聚合是血红素分子引起的一种重要的氧化损伤形式。已有的研究报道显示，在过氧化氢存在下，血红素可引起多种疾病相关的重要蛋白以双酪氨酸形式聚合。但是，不同蛋白聚合程度存在差别的原因及蛋白质自身性质（如蛋白质结构）对其聚合程度的影响尚不清楚。基于此，中国科学院合肥物质科学研究院技术生物与农业工程研究所黄青课题组对此开展了相应研究。研究人员选择牛血清白蛋白（球形蛋白）、纤维蛋白原（线性蛋白）及酪蛋白（天然无序蛋白）等作为研究对象发现，蛋白质结构对血红素引起的双酪氨酸聚合有重要影响。其中，天然无序蛋白及去折叠蛋白易发生双酪氨酸聚合，线性蛋白次之，球形蛋白难以发生聚合。研究人员基于Raman光谱、电子自旋共振光谱等分析发现，蛋白质结构不仅影响了其与血红素分子的配位状态（五配位、六配位），进而影响tyrosyl自由基（双酪氨酸前体）的生成，还影响生成的tyrosyl自由基反应生成双酪氨酸，最终影响蛋白质双酪氨酸的聚合程度。该工作研究成果已经发表于Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-General Subjects (doi:10.1016/j.bbagen.2016.04.023)。

上述工作受到中科院“百人计划”、国家自然科学基金、中科院青年创新促进会等项目的资助，还得到中科院合肥研究院强磁场科学中心在电子自旋共振光谱（ESR）测量上的帮助。

左图：不同结构蛋白发生不同程度双酪氨酸聚合的荧光光谱表征；右图：不同结构蛋白与血红素不同配位状态的Raman光谱表征。

请您在邮件申请时在标题注明信息来自：博士后招聘网-boshihoujob.com，电话咨询时说明从博士后招聘网(www.boshihoujob.com)看到的博士后招聘信息。

声明：凡本网注明“来源：XXX”的文/图等稿件，本网转载出于传递更多信息及方便产业探讨之目的，并不意味着本站赞同其观点或证实其内容的真实性，文章内容仅供参考。如其他媒体、网站或个人从本网站转载使用，须保留本网站注明的“来源”，并自负版权等法律责任。作者如果不希望被转载或者联系转载等事宜，请与我们联系。邮箱：boshihoujob@163.com。